Белки плазмы крови — характеристики, расшифровка результатов

Функциональная классификация белков плазмы

#1 18 июня 2023 в 21:58

Плазма крови – это динамическая система, находящаяся в равновесии с окружающими тканями. Она участвует в питании, защите тканей, поддерживает pH и осмотического баланса, участвует в регуляции функции и активности клеток. Эти функции позволяют плазме выполнять содержащиеся в ней белки.

Общее содержание белков плазмы составляет примерно 7%. Плазма человека содержит несколько сотен различных белков. Около 100 из них в настоящее время выделены, структурно и функционально описаны.

Функциональная классификация белков плазмы

Белки плазмы функционально и структурно неоднородны и имеют очень широкий диапазон концентраций в плазме. С клинической и биохимической точки зрения полезно классифицировать белки плазмы в соответствии с их функцией

Изображение

В дополнение к этим функциям все белки плазмы, но в основном альбумин, действуют как буферная система и поддерживают онкотическое давление.

Концентрация белка в плазме – динамический параметр. Она зависит от:

  • их биосинтеза;
  • распределения между внутрисосудистыми и внесосудистыми компартментами раствора;
  • выведения – деградация, катаболизм, потеря.

Общий белок

Общий белок – это сумма всех различных белков в сыворотке или плазме. Плазма содержит на 0,2-0,4% больше белка, чем сыворотка за счет фибриногена.

Гипопротеинемия и гиперпротеинемия – это неспецифические индикаторы. Они в основном используются для оценки состояния пациента. Относительная гиперпротеинемия -– не самое частое состояние. На количество общего белка влияет скорость синтеза белка, скорость разложения белка и количество плазмы.

Повышенные значения:

  • обезвоживание;
  • гипергаммаглобулинемия – хронические инфекции;
  • парапротеинемия – миелома, макроглобулинемия Вальденстрема;
  • повышенный синтез белка острой фазы.

Сниженные значения:

  • потеря белка – гастроэнтеропатия, нефротический синдром, ожоги;
  • снижение потребления или синтеза белка – дефицит белка, нарушение расщепления и всасывания белка, хронические заболевания печени, гуморальный иммунодефицит;
  • повышенный метаболизм и утилизация белков – эндокринологические заболевания, такие как тиреотоксикоз; опухоли;
  • повышенная проницаемость капилляров – генерализованная инфекция.

Альбумин

Альбумин составляет более половины всего белка. Это один из самых легких белков плазмы по молекулярной массе. Альбумин – глобулярный белок. Он играет ключевую роль в поддержании онкотического давления. Снижение концентрации альбумина <30 г / л приводит к снижению онкотического давления и отекам.

Основные функции альбумина:

  1. Поддержание коллоидно-осмотического давления – 80% общего коллоидно-осмотического давления обусловлено альбумином.
  2. Транспортный белок – транспортирует билирубин, жирные кислоты, ионы кальция, медь, тироксин, альдостерон, а также другие липофильные соединения и молекулы. Альбумин переносит лекарства: клофибрат, фенилбутазон и др. А препараты, связанные с альбумином, неактивны. У пациентов с гипоальбуминемией даже умеренные дозы препарата могут вызывать токсические эффекты.
  3. Резервный белок – действует как депо, как источник аминокислот.

Повышенные значения:

Обезвоживание.

Причины сниженного значения:

  • Снижение поглощения и синтеза альбумина:
  • недоедание;
  • нарушения распада и всасывания альбумина;
  • нарушения использования аминокислот для синтеза альбумина – цирроз, гепатоцеребральная дистрофия, гепатит, амилоидоз печени;
  • врожденная гипоальбуминемия.
  • Повышенная экскреция и деградация альбумина:
  • потеря альбумина через кожу – термические ожоги, экссудативная дермопатия;
  • потеря альбумина через почки – нефротический синдром;
  • потеря альбумина через желудочно-кишечный тракт – энтеропатия – значение альбумина может быть менее 20 г / л;
  • повышенный катаболизм альбумина – эндокринологические патологии: тиреотоксикоз, синдром Иценко-Кушинга; острые и хронические инфекции, травмы, опухоли;
  • повышенное распределение альбумина – гипергидратация, повышенная проницаемость капилляров – генерализованная инфекция.

Белковые фракции

Фракционирование белков – это ориентировочный количественный метод оценки количества определенных белков. В основном идентифицируются и интерпретируются 5 белковых фракций:

  • альбумин;
  • альфа-1-глобулины;
  • альфа-2-глобулины;
  • бета-глобулины, также можно выделить фракции бета-1-глобулинов и бета-2-глобулинов;
  • гамма-глобулины.

Клиническая интерпретация этих фракций определяется содержащимися в них белками.

Фракция альбумина:

  • преальбумин;
  • альбумин.

Фракция альфа-1 глобулина:

  • альфа-1-антитрипсин;
  • альфа-1 кислотный гликопротеин – орозомукоид;
  • альфа-1 липопротеин – аполипопротеин А;
  • химотрипсин альфа 1;
  • альфа-фетопротеин.

Фракция альфа-2 глобулина:

  • альфа-2-макроглобулин;
  • гаптоглобулин;
  • церулоплазмин;
  • бета-липопротеин (аполипопротеин B также может находиться в бета-зоне на некоторых электрофореграммах);
  • гемопексин;
  • антитромбин III;
  • Ингибитор с1-эстеразы.

Фракция бета-глобулина:

  • трансферрин (зона бета-1 глобулинов);
  • комплемент C4 (зона бета-1 глобулина);
  • комплемент C3 (зона бета 2 глобулинов);
  • бета-2-микроглобулин (зона бета-2-глобулинов).

Фракция гамма-глобулина:

  • иммуноглобулин А;
  • иммуноглобулин М;
  • иммуноглобулин G;
  • фибриноген (в образцах плазмы);
  • иммуноглобулин Е;
  • иммуноглобулин D;
  • легкие цепи иммуноглобулина;
  • С-реактивный белок;
  • лизоцим (мурамидаза).

Фракция альфа-1-глобулина

Фракция альфа-1-глобулина состоит преимущественно из альфа-1-антитрипсина. Обычно оставшиеся глобулины составляют только 10% фракции альфа-1 глобулинов.

Повышенные значения:

  • острые, подострые, хронические воспалительные процессы, связанные с усилением синтеза белка в острой фазе;
  • некоторые злокачественные новообразования – альфа-фетопротеин может увеличиваться почти в 100 раз и давать отдельное увеличение между фракциями альбумина и альфа-1-глобулина.

Сниженные значения:

  • дефицит антитрипсина альфа-1;
  • липопротеинемия гипоальфа 1 – редко.

Фракция альфа-2-глобулина

Фракция альфа-2-глобулина состоит в основном из гаптоглобулина, альфа-2-макроглобулина и церулоплазмина.

Повышенные значения:

  • подострые, хронические воспалительные процессы;
  • злокачественные новообразования;
  • нефротический синдром.

Сниженные значения:

гемолитическая анемия, связанная со снижением гаптоглобулина.

Фракция бета-глобулина

Фракция бета-глобулина состоит из трансферрина и может содержать бета-липопротеины, компоненты комплемента C3, C4.

Повышенные значения:

  • гиперлипопротеинемия – аномально повышенный уровень липидов или липопротеинов в крови;
  • моноклональные гаммапатии – сборное наименование целого класса заболеваний, при них происходит патологическая секреция аномальных, измененных по химическому строению, молекулярной массе или иммунологическим свойствам иммуноглобулинов;
  • железодефицитная анемия, связанная с повышенным уровнем трансферрина;

Сниженные значения:

гиполипопротеемия – пониженный уровень липидов или липопротеинов в крови.

Фракция гамма-глобулина

Фракция гамма-глобулина состоит в основном из иммуноглобулинов, в основном иммуноглобулина G.

Повышенные значения:

  • хронические инфекции;
  • аутоиммунные патологии;
  • хроническая болезнь печени;
  • моноклональные гаммапатии.

Сниженные значения:

синдром иммунодефицита – в основном связанный с иммуноглобулином G.

Наиболее распространенные патологические виды электрофореза.

Электрофорез белков имеет диагностическое значение. В остальных случаях электрофорез носит исключительно информационный характер.

Шесть наиболее распространенных типов аномального электрофореза

  1. Нефротический синдром.

Повышенные значения:

  • альфа-2-глобулины (альфа-2-макроглобулин);
  • бета-глобулины.

Уменьшенные значения:

  • альбумин;
  • альфа-1-глобулины;
  • гамма-глобулины.
  1. Цирроз.

Повышенные значения:

  • гамма-глобулины – диффузная гамма-глобулинемия, слияние фракций бета-глобулинов и гамма-глобулинов;
  • бета-глобулины.

Уменьшенные значения:

альбумин.

  1. Дефицит альфа-1-антитрипсина
  2. Гипогаммарная глобулинемия
  3. Диффузная гипергаммарная глобулинемия
  4. Парапротеинемия.

Парапротеины

Термин «парапротеин» (синонимы: M-градиент, гамма-глобулин моноклональный, M-компонент) относится к гомогенному иммуноглобулину. Он обнаружен в высоких количествах в крови и других биологических жидкостях. Обнаружение парапротеина в крови свидетельствует о серьезном изменении нормальной выработки иммуноглобулинов.

Парапротеины в основном характерны для миеломы и макроглобулинемии Вальденстрема, но также обнаруживаются у пациентов с другими лимфопролиферативными заболеваниями: хронический лимфолейкоз, лимфома и т. д.

Характерная особенность этой иммунопатологии – по мере увеличения количества парапротеина количество нормальных иммуноглобулинов уменьшается. Следовательно, заболевание сопровождается различными бактериальными инфекциями.

В зависимости от иммунологического класса IgG или IgA различают миелому G и миелому A. Миелома D и E очень редки, с парапротеинами IgD и IgE соответственно. Парапротеин IgM характерен для макроглобулинемии Вальденстрема, но также наблюдается у пациентов с другими злокачественными лимфомами.

Обнаружение и идентификация парапротеина в крови или моче важны для диагностических целей, так как это помогает выбрать подходящие методы лечения и частично прогнозировать клиническое течение заболевания.

Парапротеин, обнаруживаемый в моче, обычно называют устаревшим термином «белок Бен-Джонса» или широко используемыми в настоящее время терминами «уропаропротеин», «микромолекулярный парапротеин».

Электрофорез иммунофиксации идентифицирует моноклональный белок – класс иммуноглобулинов, тип легкой цепи– в сыворотке крови и моче человека. Электрофорез иммунной фиксации также используется для подтверждения градиента М, определенного электрофорезом белков.

Легкие цепи иммуноглобулина: κ – каппа, λ – лямбда

Иммуноглобулины синтезируются плазматическими клетками. Каждый иммуноглобулин основан на фрагменте, состоящем из двух идентичных тяжелых полипептидных цепей и двух идентичных легких полипептидных цепей, связанных дисульфидными связями.

Класс и подкласс иммуноглобулинов определяются их тяжелыми цепями. Есть два типа легких цепей иммуноглобулина: κ и λ. Оба варианта легкой цепи присутствуют в каждом классе иммуноглобулинов. Не было обнаружено функциональных различий между иммуноглобулинами с легкими цепями κ или λ. У человека соотношение κ варианты иммуноглобулина к варианту λ составляет 2: 1.

Около 10% легких цепей не связаны с тяжелыми цепями, они свободны. Свободные легкие цепи иммуноглобулина часто встречаются в виде димеров и полимеров. Поскольку антитела к свободным легким цепям часто не реагируют со своими димерными и полимерными формами.

Повышенные значения:

  • миелома;
  • бессимптомная моноклональная гаммапатия IgA;
  • хронические заболевания печени – портальная гипертензия, гепатит;
  • хронические инфекции – туберкулез, грибковые заболевания;
  • аутоиммунные заболевания – красная волчанка, ревматоидный артрит;
  • муковисцидоз, врожденная нейтропения, IgA-нефропатия.

Сниженные значения:

  • повышенный метаболизм;
  • иммуносупрессивная терапия.
Вы не можете отвечать в этой теме.
Войдите или зарегистрируйтесь, чтобы писать на форуме.
Top.Mail.Ru Яндекс.Метрика